Étude de l'interaction entre les polyoxométalates et les peptides amyloïdes dans le cadre de la maladie d'Alzheimer

La maladie d'Alzheimer est une pathologie neurodégénérative progressive qui affecte des millions de personnes dans le monde. Elle se caractérise par une détérioration cognitive irréversible, entraînant des pertes de mémoire, des troubles du langage et des altérations comportementales. Sur le plan biologique, la maladie d'Alzheimer est associée à l'accumulation anormale de protéines, notamment le peptide amyloïde-β (Aβ), qui forme des agrégats insolubles contribuant à la neurotoxicité et à la dégénérescence neuronale. Malgré des décennies de recherche, les mécanismes précis de l'agrégation de l'amyloïde-β restent mal compris, limitant ainsi le développement de stratégies thérapeutiques efficaces. L'identification de modulateurs de cette agrégation pourrait permettre d'élucider les étapes clés du processus et d'ouvrir de nouvelles perspectives pour le traitement de la maladie. Dans ce contexte, mon travail porte sur l'utilisation de polyoxométalates (POMs) de différentes classes comme modulateurs de l'agrégation du peptide amyloïde-β. L'objectif est d'obtenir des informations sur les mécanismes et la cinétique d'agrégation en utilisant des approches spectroscopiques (RMN, RPE, UV-Vis) ainsi que des techniques calorimétriques (ITC) afin de déterminer les paramètres thermodynamiques régissant ces interactions supramoléculaires. Ces études pourraient contribuer à une meilleure compréhension des processus impliqués et potentiellement guider le développement de nouvelles stratégies thérapeutiques.