Caractérisation de la protéine Pby1 en tant qu'enzyme catalysant le dépôt d'une nouvelle modification post-traductionnelle sur le facteur d'élongation de la traduction eEFlA

Tous les organismes vivants sont constitués de cellules. À l'intérieur de ces cellules,une nanomachine très complexe, connue sous le nomde ribosome, fabrique des protéines, un élément essentiel de la vie. Souvent, les cellules ajoutent des« étiquettes chimiques » appelées « modifications post-traductionnelles » (PTM) aux facteurs impliqués dans ce processus afin d'améliorer l’efficacité de synthèse des protéines. Les scientifiques ont identifié les fonctions de certaines de ces modifications, mais le rôle de beaucoup d'autres reste un mystère. Mes recherches se concentrent sur une PTM rare et mal comprise appelée « glutaminylation ». Elle a été découverte sur la protéine du facteur d'élongation 1A (EF1A) de la levure de boulanger, qui sert d'aide centrale au ribosome pour la fabrication d'autres protéines.Jusqu'à présent, personne ne savait quelle enzyme était responsable de cette modification. Notre recherche a fourni des preuves significatives qu'une protéine appelée Pby1 est obligatoire pour que cette modification se produise sur la protéine eEF1A de la levure. Pour approfondir cette question,nous avons mis au point une technique qui nous permet de produire la protéine eEF1A dans des bactéries, offrant ainsi la possibilité de mieux comprendre comment ces protéines interagissent.En combinant des études biochimiques et structurales, nous avons confirmé que Pby1 se lie à la même zone de la protéine eEF1A que d'autres partenaires clés importants, ce qui soutient l'idée qu'il peut agir comme un régulateur du processus de synthèse des protéines.Enfin, nous avons tenté de mieux comprendre comment Pby1 effectue cette modification chimique unique en explorant sa structure. Bien que plusieurs aspects de cette étude restent à finaliser, nos résultats constituent une avancée significative vers une nouvelle compréhension de la manière dont cette modification peu commune peut aider les cellules à affiner la fonction de la protéine.

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theses.fr (ABES)
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2025-10-07
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RNA and protein synthesis mechanisms
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article
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Caractérisation de la protéine Pby1 en tant qu'enzyme catalysant le dépôt d'une nouvelle modification post-traductionnelle sur le facteur d'élongation de la traduction eEFlA

Bhumika Garkhal
theses.fr (ABES)
RNA and protein synthesis mechanisms
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Caractérisation de la protéine Pby1 en tant qu'enzyme catalysant le dépôt d'une nouvelle modification post-traductionnelle sur le facteur d'élongation de la traduction eEFlA

Bhumika Garkhal
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Abstract

Tous les organismes vivants sont constitués de cellules. À l'intérieur de ces cellules,une nanomachine très complexe, connue sous le nomde ribosome, fabrique des protéines, un élément essentiel de la vie. Souvent, les cellules ajoutent des« étiquettes chimiques » appelées « modifications post-traductionnelles » (PTM) aux facteurs impliqués dans ce processus afin d'améliorer l’efficacité de synthèse des protéines. Les scientifiques ont identifié les fonctions de certaines de ces modifications, mais le rôle de beaucoup d'autres reste un mystère. Mes recherches se concentrent sur une PTM rare et mal comprise appelée « glutaminylation ». Elle a été découverte sur la protéine du facteur d'élongation 1A (EF1A) de la levure de boulanger, qui sert d'aide centrale au ribosome pour la fabrication d'autres protéines.Jusqu'à présent, personne ne savait quelle enzyme était responsable de cette modification. Notre recherche a fourni des preuves significatives qu'une protéine appelée Pby1 est obligatoire pour que cette modification se produise sur la protéine eEF1A de la levure. Pour approfondir cette question,nous avons mis au point une technique qui nous permet de produire la protéine eEF1A dans des bactéries, offrant ainsi la possibilité de mieux comprendre comment ces protéines interagissent.En combinant des études biochimiques et structurales, nous avons confirmé que Pby1 se lie à la même zone de la protéine eEF1A que d'autres partenaires clés importants, ce qui soutient l'idée qu'il peut agir comme un régulateur du processus de synthèse des protéines.Enfin, nous avons tenté de mieux comprendre comment Pby1 effectue cette modification chimique unique en explorant sa structure. Bien que plusieurs aspects de cette étude restent à finaliser, nos résultats constituent une avancée significative vers une nouvelle compréhension de la manière dont cette modification peu commune peut aider les cellules à affiner la fonction de la protéine.

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