Formation de gels et de émulgels par des protéines de colza

Face à la demande croissante de sources de protéines durables et à la large culture du colza en Europe, l’exploitation des protéines issues de cette plante représente une opportunité prometteuse pour une alimentation plus respectueuse de l’environnement et localement produite. Le colza, deuxième oléagineux le plus cultivé au monde, est principalement valorisé pour son huile, représentant environ 60 % de la graine. Les 40 % restants, constitués de résidus riches en protéines, sont majoritairement utilisés comme alimentation animale ou peu valorisés, ce qui constitue une sous-exploitation d’un coproduit à fort potentiel. Dans une logique d’économie circulaire, la valorisation des protéines de colza dans l’industrie agroalimentaire pourrait renforcer la durabilité de cette filière et offrir des alternatives végétales fonctionnelles. Ce travail vise à approfondir la compréhension des propriétés physicochimiques et fonctionnelles des principales protéines de colza, en particulier la cruciférine et la napine, par l’utilisation d’une méthode innovante d’ultrafiltration, évitant les étapes classiques de précipitation acide. La séparation a été réalisée à l’aide de membranes de 100 kDa pour retenir la cruciférine, et de 5 kDa pour concentrer la napine. Les teneurs en protéines des fractions obtenues étaient de 70 % pour l’isolat brut (RPI), 80 % pour la cruciférine, et 90 % pour la napine. La solubilité des protéines a été analysée en fonction du pH. Le RPI et la napine présentent une bonne solubilité sur une large plage de pH (4 à 10), alors que la cruciférine montre une faible solubilité en dessous de pH 7, proche de son point isoélectrique (~pH 6). À pH basique (≥ 7), des complexes électrostatiques se forment entre la napine (chargée positivement) et la cruciférine (chargée négativement), éliminables par filtration (0,2 µm). En présence de 0,1 M de NaCl, ces complexes deviennent plus petits et restent solubles. Les différences de comportement entre les deux protéines ont été confirmées par des mesures de potentiel zêta, de taille de particules et de masse molaire. Le comportement de gélification thermique du RPI et de ses composants a été étudié selon différents paramètres : pH, température, concentration protéique et force ionique. La cruciférine et le RPI forment des microgels sous l’effet de la chaleur, qui peuvent s’agréger en structures plus larges (macrogels) à concentrations suffisantes. La napine, bien qu’incapable de former des gels seule, agit comme agent structurant en renforçant les gels de cruciférine. La gélification est favorisée par la température (énergie d’activation d’environ 300 kJ/mol), et le module élastique augmente avec la concentration en protéines. Les gels deviennent plus rigides au refroidissement, tandis que la déformation à la rupture reste constante (~100 %).Les propriétés gélifiantes ont également été étudiées dans des émulsions huile-eau, composées jusqu’à 16,5 % de RPI et 50 % d’huile de colza. La gélification s’observe à partir de 2,5 % de RPI et 20 % d’huile, avec un module élastique (G′) croissant selon la teneur en huile. L’imagerie confocale montre que la cruciférine forme des microgels adsorbés aux gouttelettes d’huile, créant un réseau continu. La napine, non gélifiante, joue un rôle mineur mais stabilisant. Ni le pH ni la force ionique n’affectent significativement G′, et la rupture reste constante à 100 %. Enfin, les polyphénols extraits par diafiltration (0,13 %) ont montré un impact sélectif sur la solubilité et les charges de surface des protéines. À pH 4–5, ils diminuent la solubilité du RPI, sans affecter la napine. À 1,3 g/L, ils modifient le potentiel zêta de la napine entre pH 6 et 8, parfois plus que le NaCl, suggérant des interactions spécifiques. Leur influence sur la cruciférine reste à explorer. (...)