Modélisation de la dynamique du protéome aux limites de la vie cellulaire

Ce travail étudie le comportement dynamique des protéomes de trois bactéries différentes, chacune adaptée à un environnement thermique différent. Les travaux récents se sont concentrés sur la compréhension des limites thermiques des cellules et leur corrélation avec la dénaturation des protéines. Il a été suggéré que la dénaturation des protéines cytoplasmiques à haute température détermine la limite thermique supérieure du métabolisme cellulaire. Deux hypothèses ont été proposées pour expliquer cette relation. Ken Dill et ses collègues ont suggéré que l'ensemble du protéome subit une dénaturation coopérative à la température de mort de la cellule. Par contre, Piccotti et ses collègues ont proposé que la dénaturation d'une petite quantité de protéines essentielles est suffisante pour interrompre le métabolisme à des températures élevées. Des études combinant la diffusion de neutrons et les simulations moléculaires ont révélé, en analysant la dynamique du protéome, qu'une petite fraction des protéines cytoplasmiques d'Escherichia coli, une bactérie mésophile, se déplie à la mort cellulaire, confirmant la deuxième hypothèse. Toutefois, la connexion entre la dynamique du protéome et la mort cellulaire dans les espèces extrêmophiles n'est toujours pas clair. Des outils informatiques avancés et des mesures expérimentales sont essentiels pour analyser la complexité de la dynamique cellulaire. Dans cette étude, les simulations de dynamique moléculaire et la diffusion de neutrons ont été utilisées pour analyser la dynamique du protéome des bactéries extrêmophiles, à différentes échelles de temps - allant des mouvements inférieurs à la nanoseconde jusqu'à ceux de l'ordre de la nanoseconde, tout en comparant ces résultats à des résultats précédents obtenus avec l'organisme mésophile. À l'échelle de la sub-nanoseconde, les résultats indiquent que les fluctuations des protéines dans toutes les bactéries atteignent un seuil commun au moment de leur mort cellulaire, ce qui suggère que les adaptations évolutives de la viscosité cytoplasmique assurent le mouvement fonctionnel des protéines dans leurs niches thermiques. À l'échelle de la nanoseconde, une diminution de la diffusion du protéome des protéines d'environ 20 K, une anomalie singulière qui illustre le comportement des enzymes adaptées au froid, qui arrêtent de fonctionner bien avant que leur structure soit altérée par la dénaturation thermique correspond aux limites thermiques supérieures des bactéries mésophiles et hyperthermophiles, et confirme la deuxième hypothèse. Toutefois, le psychrophile présente un comportement distinct avec son protéome présentant une résistance remarquable à la dénaturation thermique. Dans cette situation, la mort cellulaire précède la dénaturation des protéines d'environ 20 K, une anomalie singulière qui illustre le comportement des enzymes adaptées au froid, qui arrêtent de fonctionner bien avant que leur structure soit altérée par la dénaturation thermique.