Interactions entre les protéines de légumineuses, l'acide phytique et le calcium : impacts sur leur état d'agrégation et leur solubilité

Ce projet de thèse vise à approfondir les connaissances sur les interactions qui peuvent exister entre les protéines de féveroles et de pois, les ions calcium et l’acide phytique (AP). Différents niveaux de complexité ont été étudiés depuis les concentrés et isolats commerciaux jusqu’aux fractions protéiques extraites en laboratoire (globulines totales, vicilines 7S, légumines 11S et albumines 2S). Les impacts de la dénaturation protéique par chauffage ont aussi été analysés. Les résultats ont mis en évidence que les interactions moléculaires sont influencées par le pH et les concentrations molaires mais dépendent aussi du type d’ingrédients et/ou de la fraction de protéines étudiée. L’existence de complexes insolubles binaires (Ca-Protéines et/ou Ca-AP) et ternaires (Ca-AP-Protéines) pour des pHs ≤ 7.0 a été observée dans des dispersions de concentrés commerciaux. Autour du pH neutre, les protéines sont impliquées dans des complexes solubles avec l’AP et le Ca : (i) de types binaires majoritairement et (ii) ternaires plus rarement à pH 7.5. A contrario, les isolats commerciaux composés de protéines hautement dénaturées, présentaient une faible solubilité. Le pouvoir d’association au Ca dans les systèmes de protéines extraites en laboratoire dépendait principalement des taux d'AP co-extraits. Plus riches en AP, les dispersions de vicilines 7S présentaient de meilleures capacités à chélater le Ca par comparaison aux légumines 11S. L’agrégation thermique a induit une modification du type et de la taille des complexes formés. En conséquence, en fonction des concentrations en ions Ca ajoutées, des teneurs en AP et des conditions de pH, il semble possible de contrôler la stabilité colloïdale des systèmes de protéines de légumineuses. Ces travaux ont permis d’acquérir des connaissances intéressantes à propos des ingrédients optimaux et/ou des conditions de formulation préférentielles à utiliser pour maîtriser l’élaboration, le goût et la stabilité des aliments à base de légumineuses.

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theses.fr (ABES)
Published
2024-10-17
Primary Topic
Diatoms and Algae Research
Type
article
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Interactions entre les protéines de légumineuses, l'acide phytique et le calcium : impacts sur leur état d'agrégation et leur solubilité

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Diatoms and Algae Research
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Interactions entre les protéines de légumineuses, l'acide phytique et le calcium : impacts sur leur état d'agrégation et leur solubilité

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Abstract

Ce projet de thèse vise à approfondir les connaissances sur les interactions qui peuvent exister entre les protéines de féveroles et de pois, les ions calcium et l’acide phytique (AP). Différents niveaux de complexité ont été étudiés depuis les concentrés et isolats commerciaux jusqu’aux fractions protéiques extraites en laboratoire (globulines totales, vicilines 7S, légumines 11S et albumines 2S). Les impacts de la dénaturation protéique par chauffage ont aussi été analysés. Les résultats ont mis en évidence que les interactions moléculaires sont influencées par le pH et les concentrations molaires mais dépendent aussi du type d’ingrédients et/ou de la fraction de protéines étudiée. L’existence de complexes insolubles binaires (Ca-Protéines et/ou Ca-AP) et ternaires (Ca-AP-Protéines) pour des pHs ≤ 7.0 a été observée dans des dispersions de concentrés commerciaux. Autour du pH neutre, les protéines sont impliquées dans des complexes solubles avec l’AP et le Ca : (i) de types binaires majoritairement et (ii) ternaires plus rarement à pH 7.5. A contrario, les isolats commerciaux composés de protéines hautement dénaturées, présentaient une faible solubilité. Le pouvoir d’association au Ca dans les systèmes de protéines extraites en laboratoire dépendait principalement des taux d'AP co-extraits. Plus riches en AP, les dispersions de vicilines 7S présentaient de meilleures capacités à chélater le Ca par comparaison aux légumines 11S. L’agrégation thermique a induit une modification du type et de la taille des complexes formés. En conséquence, en fonction des concentrations en ions Ca ajoutées, des teneurs en AP et des conditions de pH, il semble possible de contrôler la stabilité colloïdale des systèmes de protéines de légumineuses. Ces travaux ont permis d’acquérir des connaissances intéressantes à propos des ingrédients optimaux et/ou des conditions de formulation préférentielles à utiliser pour maîtriser l’élaboration, le goût et la stabilité des aliments à base de légumineuses.

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