Gaining Insights into Folding/Unfolding Protein Structures and their Importance for Several Applications: Historical Research Generated in the Biophysical Chemistry Area

The research largely focuses on investigating the mechanisms of protein folding and unfolding in proteins, namely triosephosphate isomerase, glucosamine-6-phosphate deaminase, laccase, and bacteriophage M13. The article examines the mechanisms of protein denaturation and renaturation using kinetic equations, thermodynamic models, and molecular dynamics (MD) simulations. These results enhance our understanding of the thermodynamic and kinetic characteristics of these proteins. Furthermore, the study highlights the importance of conserved residues, as well as the influence of environmental conditions such as pH and temperature on protein stability and folding. These discoveries have potential implications in biotechnology and medicine, including the creation of protein-based products and therapies for infectious diseases, and neurodegenerative disorders. The paper acknowledges the groundbreaking contributions of Dr. Andrés Hernández Arana to the field of protein physical chemistry in México. His work has greatly influenced the progress of research in the areas of protein stability and kinetics. Resumen. La investigación se centra en los mecanismos de plegado y desplegado de proteínas; estos mecanismos incluyen la triosafosfato isomerasa, la glucosamina-6-fosfato desaminasa, lacasa y el bacteriófago M13. Se utilizan ecuaciones cinéticas, modelos termodinámicos y simulaciones de dinámica molecular (MD) para analizar los mecanismos de desnaturalización y renaturalización de proteínas. Estos hallazgos nos ayudan a comprender mejor las características cinéticas y termodinámicas de estas proteínas. Además, el estudio destaca la importancia de los residuos conservados y puentes salinos en las proteínas, así como el impacto de los factores ambientales como el pH y la temperatura en la estabilidad y el plegado de las proteínas. Estos hallazgos tienen repercusiones en los campos de la biotecnología y la medicina, como la creación de productos y terapias basados en proteínas para enfermedades infecciosas y trastornos neurodegenerativos. El artículo reconoce el trabajo pionero del Dr. Andrés Hernández Arana en México en el campo de la termodinámica de proteínas. Su trabajo ha sido fundamental para el avance de la investigación en las áreas de cinética y estabilidad de proteínas.

Authors

Institutions

Publication Details

Journal
Journal of the Mexican Chemical Society
Published
2024-09-30
DOI
https://doi.org/10.29356/jmcs.v68i4.2297
Citations
1
Primary Topic
Protein Structure and Dynamics
Type
article
Field-Weighted Citation Impact
0.23
Controls
|||
ALL TIME
JAN
FEB
MAR
APR
MAY
JUN
JUL
AUG
SEP
OCT
article

Gaining Insights into Folding/Unfolding Protein Structures and their Importance for Several Applications: Historical Research Generated in the Biophysical Chemistry Area

Leonardo David Herrera-Zúñiga
1 citations
Journal of the Mexican Chemical Society
Protein Structure and Dynamics
0.23
article

Gaining Insights into Folding/Unfolding Protein Structures and their Importance for Several Applications: Historical Research Generated in the Biophysical Chemistry Area

Leonardo David Herrera-Zúñiga
article en
1 citations

Abstract

The research largely focuses on investigating the mechanisms of protein folding and unfolding in proteins, namely triosephosphate isomerase, glucosamine-6-phosphate deaminase, laccase, and bacteriophage M13. The article examines the mechanisms of protein denaturation and renaturation using kinetic equations, thermodynamic models, and molecular dynamics (MD) simulations. These results enhance our understanding of the thermodynamic and kinetic characteristics of these proteins. Furthermore, the study highlights the importance of conserved residues, as well as the influence of environmental conditions such as pH and temperature on protein stability and folding. These discoveries have potential implications in biotechnology and medicine, including the creation of protein-based products and therapies for infectious diseases, and neurodegenerative disorders. The paper acknowledges the groundbreaking contributions of Dr. Andrés Hernández Arana to the field of protein physical chemistry in México. His work has greatly influenced the progress of research in the areas of protein stability and kinetics. Resumen. La investigación se centra en los mecanismos de plegado y desplegado de proteínas; estos mecanismos incluyen la triosafosfato isomerasa, la glucosamina-6-fosfato desaminasa, lacasa y el bacteriófago M13. Se utilizan ecuaciones cinéticas, modelos termodinámicos y simulaciones de dinámica molecular (MD) para analizar los mecanismos de desnaturalización y renaturalización de proteínas. Estos hallazgos nos ayudan a comprender mejor las características cinéticas y termodinámicas de estas proteínas. Además, el estudio destaca la importancia de los residuos conservados y puentes salinos en las proteínas, así como el impacto de los factores ambientales como el pH y la temperatura en la estabilidad y el plegado de las proteínas. Estos hallazgos tienen repercusiones en los campos de la biotecnología y la medicina, como la creación de productos y terapias basados en proteínas para enfermedades infecciosas y trastornos neurodegenerativos. El artículo reconoce el trabajo pionero del Dr. Andrés Hernández Arana en México en el campo de la termodinámica de proteínas. Su trabajo ha sido fundamental para el avance de la investigación en las áreas de cinética y estabilidad de proteínas.

Journal of the Mexican Chemical SocietyVol. 68(4)
Universidad Autónoma Metropolitana (MX)
Openalex Percentile: Top 42%
Protein Structure and Dynamics
0.23
AI Navigator

Ask Laika to Summarize, Analyze, and Connect papers live on the map.

Summarize Papers & Methodologies

Extract key findings, datasets, and comparative methods across publications.

Benchmark Rankings & Visual Analytics

Rank top research institutions, authors, funders, topics, and journals by Field-Weighted Citation Impact (FWCI) and paper volume with instant charts.

Connect Distant Disciplines

Bridge topological clusters on the map to find hidden collaborative intersections.